Modifican la proteína de la leche con luz pulsada para hacerla más digestiva

• La luz pulsada degrada la estructura de una proteína
• La Beta-lactoglobulina provoca el 10% de alergias a los lácteos
• La proteína tratada con luz pulsada mejora la digestión de los lácteos

Simulador Octopus, diseñado en la UGR.

Científicos de la Universidad de Granada (UGR) y del centro tecnológico Azti-Tecnalia han diseñado una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche manteniendo sus propiedades.

Los investigadores han conseguido modificar mediante un tratamiento con luz pulsada una proteína láctea, denominada Beta-lactoglobulina.

Esta proteína, presente en el suero lácteo, es la responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos y, gracias a este tratamiento es mucho más digestiva.

Estructura de las proteínas compleja

Como explica la investigadora de la UGR, Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo publicado en la revista Soft Matter, la difícil digestión de la Beta-lactoglobulina se debe a que estas proteínas tienen una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión.

“Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas”, ha explicado.

Una manera de facilitar la digestión de las proteínas podría ser romper o desenrollar su estructura. Sin embargo, si la estructura de la proteína se degrada demasiado, esta pierde su funcionalidad.

Modificación de las proteínas

“Hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas”, ha señalado Maldonado-Valderrama.

Este proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína a medida que se aumenta el número de pulsos de luz aplicados.

Así, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada.

“De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos,  incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea. Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz”, apunta la investigadora.

Para ello, los investigadores emplearon un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión.

Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

“Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad”, concluye la investigadora de la UGR.